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   Date de la dernière modification : 14-04-2017
 

Protéine



I -  Les éléments de base

Les protéines sont des macromolécules (donc pouvant être géantes, mais à l'échelle moléculaire), présentant des structures souvent très complexes, mais toutes formées, au départ, à partir d'acides aminés. Ces petites molécules qui constituent les protéines comportent, comme leur nom l'indique, une fonction amine et une fonction acide carboxylique. On en connaît une vingtaine (tableau ci-dessous). 

Les acides aminés

Au niveau des ribosomes du cytoplasme des acides aminés sont assemblés par des liaisons peptidiques (mécanismes de synthèse : voir plus loin). La première molécule complexe qui se forme est un polypeptide

Cette chaîne représente la  structure primaire d'une protéine.

Un tel polypeptide peut comporter de quelques dizaines à plusieurs milliers d'acides aminés. Pour les schémas suivants, cette chaîne souvent très longue sera représentée par un simple trait épais.

  II -  Les différents arrangements

Les structures secondaires d'une protéine :

L'une des structures observées souvent dans une protéine est un enroulement particulier de cette chaîne polypeptidique en une hélice simple. C'est  l'hélice alpha.

Certains fragments de la chaîne polypeptidique se disposent de telle sorte qu'ils constituent une structure ressemblant à un feuillet plié en accordéon : le feuillet plissé bêta.

Les structures tertiaires d'une protéine : 

On y distingue simultanément la structure primaire (chaîne polypeptidique simple), une ou plusieurs hélices alpha et un ou plusieurs feuillets plissés bêta. Exemple : le lysozyme, enzyme naturellement présente dans des liquides tels les larmes, la salive entre autres.

Cette structure tertiaire montre de nombreux "repliements". Entre deux cystéines (acides aminés) voisines, il s'établit une liaison appelée pont disulfure, qui produit un tel repliement (schéma ci-dessous).


 

Les structures quaternaires d'une protéine :

Ce sont souvent d'énormes molécules, composées de plusieurs structures tertiaires. Exemple : les molécules d'immunoglobulines et d'hémoglobine.  

  III - La synthèse des protéines

A - Synthèse des peptides au niveau des ribosomes

 

  1. Un fragment d'ARNm (messager), copie d'un gène (fragment d'ADN) du noyau, arrive au niveau des ribosomes, organites du cytoplasme où va se faire l'assemblage des acides aminés

  2. A la lecture du codon initiateur (AUG), l'assemblage commence. Les nucléotides sont "lus" 3 par 3, c'est-à-dire par codons. A chaque codon correspond un acide aminé.

  3. Entre les acides aminés de cette chaîne en formation, se forment des liaisons peptidiques. La synthèse s'arrête à la rencontre d'un signal particulier : un codon STOP.

  4. Le premier acide aminé, qui est toujours la méthionine, se détache alors du peptide (ou polypeptide). L'exemple schématisé ci-dessus correspond à un tripeptide, c'est-à-dire à une molécule formée (seulement) de 3 acides aminés.

  5. La correspondance entre un codon de 3 lettres et l'acide aminé correspondant est universelle et donnée par le CODE GÉNÉTIQUE (tableau ci-dessous).

B - Assemblage des protéines

1.      Lorsque la synthèse des polypeptides est achevée (étapes 1 et 2 du schéma ci-dessus), ils sont incorporés dans le RE (réticulum endoplasmique, vaste système membranaire) pour y être assemblés.

2.      Plusieurs autres opérations se déroulent ensuite dans ce RE ainsi que dans une autre structure : l'appareil de Golgi. Les protéines nouvellement formées, en fonction du patrimoine génétique (ADN) de chaque être vivant, vont être utilisées directement par la cellule qui en a fait la synthèse, ou être incorporées dans sa membrane, ou enfin être exportées vers d'autres cellules de l'organisme.

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